Glutamato-amonio ligasa | ||||
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Centro activo entre dos monómeros de glutamina sintetasa de la Salmonella typhimurium. Los sitios de unión de los cationes están en amarillo y naranja, el ADP está en rosa y la fosfinotricina está en azul.[1] | ||||
Estructuras disponibles | ||||
PDB | ||||
Identificadores | ||||
Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
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Número EC | 6.3.1.2 | |||
Número CAS | 9023-70-5 | |||
Ortólogos | ||||
Especies |
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PubMed (Búsqueda) |
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PMC (Búsqueda) |
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Glutamina sintetasa, dominio beta-Grasp | ||
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Identificadores | ||
Símbolo | Gln-synt_N | |
Pfam | PF03951 | |
InterPro | IPR008147 | |
PROSITE | PDOC00162 | |
SCOP | 2gls | |
Glutamina sintetasa, dominio catabólico | ||
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12 subunidades enzimáticas de la glutamina sintetasa de la Salmonella typhimurium.[2] | ||
Identificadores | ||
Símbolo | Gln-synt_C | |
Pfam | PF00120 | |
InterPro | IPR008146 | |
PROSITE | PDOC00162 | |
SCOP | 2gls | |
Glutamato-amonio ligasa (Glutamina sintetasa) | ||||
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Estructuras disponibles | ||||
PDB |
Lista de códigos PDB 2qc8
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Identificadores | ||||
Símbolos | GLUL (HGNC: 4341) GLNS | |||
Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
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Número EC | 6.3.1.2 | |||
Locus | Cr. 1 q31 | |||
Ortólogos | ||||
Especies |
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Entrez |
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UniProt |
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RefSeq (ARNm) |
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PubMed (Búsqueda) |
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PMC (Búsqueda) |
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La glutamina sintetasa(GS) (EC 6.3.1.2)[3] es una enzima que tiene un papel esencial en el metabolismo del nitrógeno, catalizando la condensación del glutamato y el amoníaco para formar glutamina:
Glutamato + ATP + NH3 → Glutamina + ADP + fosfato
La glutamina sintetasa utiliza amoníaco producido por la reducción del nitrato, la degradación de aminoácidos y la fosforilación.[4] El grupo amino del glutamato es una fuente de nitrógeno para la síntesis de metabolitos provisionales de glutamina.[5]
También puede haber otro tipo de reacciones vía GS. La formación e hidrólisis del glutamato se ven influidas por la competición entre los iones de amonio y el agua, su afinidad y la concentración de iones de amonio. Se forma la glutamina si un ion de amonio ataca un intermediario de acetil-fosfato, mientras que el glutamato se rehace si el agua ataca el intermediario.[6][7] Los iones de amonio crean uniones más fuertes con la GS que el agua por las cargas electroestáticas entre un catión y un bolsillo cargado negativamente.[4] Otra posible reacción es que el NH2OH se una a la GS en lugar del NH4+ y ceda γ-glutamilhidroxamato.[6][7]